タンパク質の中で最も一般的な負に帯電した残基は次のとおりです。
* アスパラギン酸（ASP、D）： プロトン（H+）を失い、生理学的pH（約7）で負に帯電（-COO-）になる可能性のあるカルボキシル基（-COOH）が含まれています。
* グルタミン酸（Glu、E）： アスパラギン酸と同様に、グルタミン酸には、生理学的pHで負に帯電することができるカルボン酸も含まれています。
なぜ負の帯電した残基が重要なのか？
* 静電相互作用： それらは、正の帯電した残基との静電的相互作用を形成することにより、タンパク質の構造と機能に重要な役割を果たします。この相互作用は、タンパク質の安定性と折りたたみに寄与します。
* アクティブサイト： それらはしばしば酵素の活性部位で見られ、そこでは、積極的に帯電した基質または補因子を引き付けることにより、化学反応に関与することができます。
* タンパク質間相互作用： それらは、静電相互作用を介してタンパク質間の相互作用を媒介し、タンパク質複合体の形成に寄与することができます。
* pH依存性挙動： 負の残基の電荷は、pHの変化の影響を受ける可能性があります。この特性は、タンパク質機能の調節に不可欠です。
コンテキストを理解することは重要です：
* ph： 残基の電荷は、周囲の環境のpHに依存します。カルボキシル基のPKAの下のpH（ASPとGLUの場合は約4）では、残基はプロトン化され、中性になります。 PKAの上のpHでは、残基は脱プロトン化され、負に帯電します。
* タンパク質構造： タンパク質の3次元構造内の負に帯電した残基の位置と方向は、それらの特定の役割と相互作用に影響を与える可能性があります。
要約すると、負の帯電した残基は、タンパク質構造、機能、および相互作用の重要なプレーヤーです。それらは、静電相互作用を通じてタンパク質の安定性、活動、および調節に寄与し、その電荷は周囲のpHの影響を受けます。
