1。形状相補性：
* ロックとキーモデル： この古典的なモデルは、酵素の活性部位が、キーのような特定の基質分子のみにのみ適合するロックのような特定の形状をどのように持っているかを説明しています。
* 誘導フィットモデル： より洗練されたモデルであるアクティブサイトは剛性ではありませんが、その形状をわずかに変更して基板に対応できます。この柔軟性により、より正確なフィット感が可能になり、酵素と基質の相互作用が強化されます。
2。化学相互作用：
* 水素結合： 活性部位には、多くの場合、基質上に特定の官能基と水素結合を形成できるアミノ酸残基があります。
* イオン相互作用： 活性部位の荷電アミノ酸残基は、基質上の反対に帯電したグループとの静電相互作用を形成することができます。
* 疎水性相互作用： 活性部位の非極性アミノ酸残基は、基質上の非極性領域と相互作用し、疎水性効果をもたらすことができます。
3。機能グループ：
* 特定の機能グループ： 活性部位には、多くの場合、基質と直接相互作用できる官能基を持つ特定のアミノ酸残基があります。たとえば、セリン残基は求核攻撃に関与するか、アスパラギン酸残基が一般的な酸/塩基触媒として作用する可能性があります。
特異性の結果：
* 高効率： 酵素は特定の基質の反応を触媒するだけで、それらの効率を高め、無駄な反応を防ぎます。
* 代謝の調節： 特異性により、細胞は特定の酵素の活性を調節することにより、代謝経路を制御できます。
* 副反応の予防： 正しい基質のみに結合することにより、酵素は望ましくない副産物の形成を最小限に抑えます。
要約すると、基質上の官能基との特定の相互作用と組み合わせた活性部位のユニークな形状と化学的特性は、特定の基質分子のみが酵素に結合し、触媒反応を受けることを確認します。
