1。水素結合： これは、タンパク質で最も一般的なタイプの相互作用です。これは、高強性原子（酸素や窒素など）と別の電気陰性原子に共有結合した水素原子の間で発生します。これらの結合は比較的弱いが豊富で、タンパク質の構造と安定性に大きく貢献しています。
2。イオン相互作用： これらは、反対に帯電したアミノ酸側鎖の間で発生します。たとえば、積極的に帯電したリジン側鎖は、負に帯電したグルタミン酸側鎖と相互作用できます。これらの相互作用は水素結合よりも強いが、共有結合よりも弱い。
3。疎水性相互作用： これらは技術的には結合ではなく、非極性アミノ酸側鎖を駆動して水との接触を避ける力です。これらの相互作用は、タンパク質の折りたたみとタンパク質ドメインの形成において重要な役割を果たします。
これらの相互作用は、ジスルフィドブリッジ（共有結合）とともに、協力して各タンパク質のユニークな3次元構造を作成し、その機能を決定します。
