ペプチド結合形成の熱力学的特性
2つのアミノ酸間のペプチド結合の形成は、熱力学的意味を伴う複雑なプロセスです。重要なプロパティの内訳は次のとおりです。
1。エンタルピー変化（ΔH）：
* エンダルゴニック反応： ペプチド結合形成はエンダルゴニックです 、つまり、エネルギー入力が必要です。
* 陽性ΔH： これは、反応がアミノ酸内の結合を破壊し、エネルギーを必要とする新しい結合を形成するためです。
* 典型的な値： 約 +3〜5 kcal/mol（関与するアミノ酸によってわずかに変化します）。
2。エントロピー変化（ΔS）：
* エントロピーの減少： ペプチド結合の形成は、エントロピーの減少をもたらします 、2つのアミノ酸がリンクされると、自由度が減少し、秩序が増加します。
* 陰性ΔS： エントロピーのこの減少により、反応が好ましくなりません。
3。ギブス自由エネルギーの変化（ΔG）：
* 不利な反応： 陽性ΔHと陰性ΔSにより、ペプチド結合形成の全体的なギブス自由エネルギー変化（ΔG）は陽性です 。これにより、反応が不利になります 標準条件下で。
* 細胞内の自発： ただし、生細胞におけるペプチドの形成は、結合によって駆動されます 陽性ΔGを克服するのに十分なエネルギーを放出するATP加水分解など、他のプロセスへの反応。
熱力学に影響する重要な要因：
* アミノ酸配列： 関係する特定のアミノ酸は、エンタルピーとエントロピーの変化に影響を与える可能性があります。
* 溶媒： 溶媒環境（水）は、反応の熱力学に大きな影響を与える可能性があります。
* 細胞環境： 酵素、シャペロン、およびその他の細胞成分の存在は、ペプチド結合形成のエネルギー論を変えることができます。
追加の考慮事項：
* タンパク質の折りたたみ： ペプチド結合の形成は、タンパク質合成の最初のステップにすぎません。ポリペプチド鎖のその後の折りたたみは、熱力学的に大きな意味を持つ別の複雑なプロセスです。
* タンパク質の安定性： 最終的なタンパク質構造は、個々のペプチド結合の熱力学的特性とアミノ酸側鎖間の相互作用の影響を受けます。
結論：
ペプチド結合形成は、標準条件下でのエンダルゴニックで不利な反応です。しかし、生細胞では、このプロセスは他のエネルギー放出反応と結びついているため、タンパク質を合成することが可能になります。ペプチド結合の熱力学的特性とタンパク質の折り畳みは、タンパク質の構造、機能、安定性を理解するために重要です。
