酵素は、立体的な形が損なわれていない場合にのみ機能を果たすタンパク質です。したがって、酵素の構造を理解することは、酵素活性を阻害する方法を明らかにするのに役立ちます。融解や凍結などの急激な温度変化は、酵素の形状や活性を変化させる可能性があります。酵素周辺のpHまたは酸性度の変化も、酵素活性を変化させる可能性があります.
体調を維持
酵素はタンパク質です。つまり、酵素の触媒活性を定義する特定の 3 次元構造を持っています。タンパク質の一次構造は、そのアミノ酸配列です。タンパク質の二次構造は、アミノ酸配列の骨格に沿って発生する水素結合です。タンパク質の三次構造は、酵素の活性の源であり、アミノ酸側鎖の分子内 (分子内) 相互作用によって保持されています。酵素の三次構造を維持する相互作用は、温度と pH の影響を受けます。
融解
酵素は、原子でできているアミノ酸の鎖でできています。原子や分子は自然に振動しますが、振動が大きすぎると酵素が展開します。酵素活性を阻害する温度変化の 1 つは加熱です。温度を上げると、分子の振動が速くなります。しかし、温度が上がりすぎると、酵素が展開します。変性と呼ばれるこの展開により、酵素はその三次元形状を失い、したがって活性を失います。ほとんどの動物の酵素は摂氏 40 度以上では機能しません。
フリーズ中
酵素活性に影響を与える 2 番目のタイプの温度変化は、冷却または凍結です。温度を上げると分子の振動が速くなるのと同じように、温度を下げると振動が遅くなります。酵素の原子の速度が遅くなりすぎたり、凍結したりすると、酵素はその機能を実行できなくなります。酵素は物理的な構造を持っていますが、厳密な機械ではありません。酵素の原子は、他のタンパク質と同様に、通常は振動しています。彼らは機能を実行するためにこの柔軟性を必要とし、凍結するとまったく動かなくなります。
pH
温度変化は別として、酵素環境の酸性度または pH の変化は酵素活性を阻害します。酵素の三次構造を一緒に保持する相互作用のタイプの 1 つは、アミノ酸側鎖間のイオン相互作用です。正に帯電したアミン基は、負に帯電した酸基と相互作用すると中和されます。陽子の量の変化である pH の変化は、これら 2 つの基の電荷を変化させ、互いに引き付けられないようにします。各酵素は特定の pH 範囲内で機能し、非常に酸性の環境を好むものもあれば、非常にアルカリ性または塩基性の環境を好むものもあります。
