Nature誌に掲載された新しい研究は、コフィリンが分子レベルでどのように機能するかについての重要な洞察を提供します。研究者は、コフィリンがアクチンフィラメントの特定の部位に結合することを発見しました。これは細胞骨格の構成要素です。この結合は、アクチンフィラメントがより大きな構造に重合するのを防ぎ、細胞骨格の分解につながります。
UCSFの生化学と生物物理学の教授であるDavid Drubin博士は、次のように述べています。 「この情報は、細胞骨格の欠陥に関連する疾患の新しい治療につながる可能性があります。」
セルラー骨格は、常に組み立てられて分解されている動的な構造です。このプロセスは、細胞の動き、細胞分裂、接着など、多くの細胞機能に不可欠です。コフィリンは、細胞骨格のアセンブリと分解の調節に関与する重要なタンパク質の1つです。
セルが骨格を分解する必要がある場合、コフィリンが活性化され、アクチンフィラメントに結合します。この結合は、アクチンフィラメントがより大きな構造に重合するのを防ぎ、細胞骨格の分解につながります。
研究者は、X線結晶学を使用して、アクチンフィラメントに結合したコフィリンの構造を決定しました。これにより、彼らはコフィリンが分子レベルでアクチンとどのように相互作用するかを見ることができました。この情報は、細胞骨格の欠陥に関連する疾患の新しい治療につながる可能性があります。
たとえば、コフィリンは、がん、アルツハイマー病、パーキンソン病など、いくつかの疾患の発症に関与していることが知られています。コフィリンが分子レベルでどのように機能するかを理解することにより、科学者はコフィリンを標的とし、これらの疾患を発症するのを防ぐ新薬を開発できる可能性があります。
「私たちの調査結果は、コフィリンが細胞骨格をどのように調節するかを理解するための基盤を提供します」とドラビンは言いました。 「この情報は、細胞骨格の欠陥に関連する疾患の新しい治療につながる可能性があります。」
