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なぜタンパク質を消化する酵素を非アクティブな形で保存する必要があるのですか?

プロテアーゼとも呼ばれるタンパク質消化酵素は、重要な理由で非アクティブな形で保存する必要があります:自己消化を防ぐ

その理由は次のとおりです。

* プロテアーゼは強力な触媒です: タンパク質を小さなペプチドとアミノ酸に分解します。

* 細胞成分はタンパク質です: 細胞自体は、独自の膜、内部構造、重要な酵素を含むタンパク質で構成されています。

* 自己破壊: プロテアーゼが細胞内で活性であれば、細胞のタンパク質の消化を開始し、その破壊につながります。

これを避けるために、細胞は巧妙な戦略を採用しています。

* 非アクティブ形式: プロテアーゼは、 zymogens と呼ばれる非アクティブな前駆体として合成されます 。これらのザイモーゲンには、タンパク質の分解に必要な活性触媒部位がありません。

* 特定のトリガーによるアクティベーション: Zymogenは、特定の信号またはトリガーに応答して、特定の場所と時間でのみ活性化されます。例えば:

* 胃: ペプシンの非アクティブな形態であるペプシノゲンは、酸性環境によって胃で活性化されます。

* 小腸: トリプシンの非アクティブな形態であるトリプシノゲンは、小腸の酵素エンテナペプチダーゼによって活性化されます。

このシステムは、タンパク質消化が必要な消化管でのみ発生することを保証します。

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