このプロセスの理解に貢献した調査結果の概要は次のとおりです。
1。相遷移 ：調査によると、タウは、可溶性の動的状態から、より秩序のある固体状態に移行する相転移を受けることができることが示唆されています。この移行は、タウの濃度、他の分子の存在、細胞環境など、さまざまな要因の影響を受けます。
2。液液相分離 ：特定の条件下では、タウは細胞内に液滴を形成することができます。これは、液液相分離として知られるプロセスです。これらの液滴は動的であり、融合と核分裂を受ける可能性があり、分子の交換や他の細胞成分との潜在的な相互作用が可能になります。
3。タンパク質の誤って折り畳み凝集 ：タウが液体状態から移行すると、誤って折り畳まれ、異常な構造の形成につながる可能性があります。これらの誤った折りたたまれたタウ分子は、互いに凝集して絡み合うことができ、特徴的なもつれを形成します。タウのミスフォールディングと集約を駆動する正確なメカニズムはまだ研究されています。
4。タウの変更 ：リン酸化、アセチル化、グリコシル化など、タウの翻訳後修飾は、その溶解度、凝集傾向、および他のタンパク質との相互作用に影響を与える可能性があります。これらの修正は、タウ相の遷移に影響を与え、病理学的タウ凝集体の形成に貢献できます。
5。細胞経路 ：液体から固体状態へのタウの移行は、細胞経路とシグナル伝達カスケードの影響を受けます。タウのリン酸化に関与する酵素の活性の変化など、これらの経路の調節不全は、通常のバランスを破壊し、タウの凝集を促進する可能性があります。
6。広がりと伝播 ：タウが形成すると、「プリオンのような」伝播として知られるプロセスを通じて、脳内に広がることができます。これには、正常なタウ分子を病理学的形態に募集して変換する「種」として機能する誤った折りたたまれたタウが含まれ、罹患した脳領域におけるタウのもつれの進行性が蓄積されます。
タウ相転移の根底にある分子メカニズムを理解することは、タウ凝集体の形成を標的にして防止するための治療戦略を開発するために重要です。科学者は、タウの位相挙動を調節し、その遷移を調節する経路に介入することにより、アルツハイマー病および関連するタウパシーに関連する神経変性プロセスを停止または逆転させることを目指します。
