以前の研究では、エボラウイルスのNPは非常に動的なタンパク質であり、ライフサイクル中に多くの立体構造変化を起こすことが示されています。ただし、これらの立体構造の変化の根底にある分子メカニズムは完全には理解されていません。
最近の研究では、テキサス大学オースティン校の研究者が計算方法を使用して、エボラウイルスNPの構造的ダイナミクスを調査しました。彼らの発見は、NPが異なるドメイン間の水素結合と塩橋のネットワークによって安定化されることを明らかにしています。この相互作用のネットワークは、NPを機能的な立体構造で維持し、展開を防ぐのに役立ちます。
研究者はまた、NPが宿主プロテアーゼFurinによるタンパク質分解切断の影響を受けやすいことを発見しました。 NPのFurin Cleavageは、ヌクレオカプシドからのウイルスRNAの放出につながるタンパク質の多くの立体構造変化を引き起こします。
これらの発見は、エボラウイルスNPの立体構造ダイナミクスを調節する分子メカニズムに対する新しい洞察を提供します。この情報は、NPを標的とし、ウイルスの複製を防ぐための新しい治療戦略を開発するために使用できます。
この研究は、ジャーナル「The Journal of Physical Chemistry B」に掲載されました。
