1。非極性、脂肪族側鎖：
- グリシン（gly、g）： 最小のアミノ酸、非極性、柔軟性。
- アラニン（ala、a）： 小さく、非極性、疎水性。
- proline（pro、p）： 環状構造、柔軟性、非極性を制限します。
- valine（val、v）： 分岐、非極性、疎水性。
- leucine（leu、l）： 分岐、非極性、疎水性。
- イソロイシン（ILE、I）： 分岐、非極性、疎水性。
- メチオニン（MET、M）： 硫黄、非極性、疎水性が含まれています。
これらのアミノ酸は、タンパク質の内部に水性環境から離れて埋もれていることがわかります。それらは、タンパク質構造を安定させる疎水性相互作用に貢献します。
2。極性、非荷電サイドチェーン：
- セリン（ser、s）： ヒドロキシル基（-OH）、極性、親水性が含まれています。
- トレオニン（THR、T）： ヒドロキシル基（-OH）、極性、親水性が含まれています。
- システイン（Cys、c）： スルフヒドリル基（-SH）、極性が含まれています。
- アスパラギン（asn、n）： アミド基（-CONH2）、極性、親水性が含まれています。
- グルタミン（GLN、Q）： アミド基（-CONH2）、極性、親水性が含まれています。
これらのアミノ酸は、しばしばタンパク質の表面に見られ、水分子と相互作用します。また、タンパク質の構造と機能に寄与する水素結合を形成することもできます。
3。芳香族側チェーン：
- フェニルアラニン（PHE、F）： 芳香環、非極性、疎水性。
- チロシン（Tyr、Y）： ヒドロキシル基（-OH）、Polarを備えた芳香環環は、水素結合に参加できます。
- トリプトファン（TRP、W）： インドールグループ、非極性、疎水性の芳香環。
芳香族アミノ酸は、UV光を吸収し、疎水性相互作用に関与する能力を通じて、タンパク質構造と機能に寄与します。
4。負に帯電した（酸性）側鎖：
- aspartate（asp、d）： 生理学的pHで負に帯電したカルボキシル基（-COO-）が含まれています。
- グルタミン酸（glu、e）： 生理学的pHで負に帯電したカルボキシル基（-COO-）が含まれています。
これらのアミノ酸はしばしば静電相互作用に関与しており、酵素反応の触媒として作用する可能性があります。
5。正に帯電した（基本的な）サイドチェーン：
- lysine（lys、k）： 生理学的pHで正に帯電したアミノ基（-NH3+）が含まれています。
- アルギニン（arg、r）： 生理学的pHで積極的に帯電したグアニジニウム基（-NH-C（NH2）2+）が含まれています。
- ヒスチジン（HIS、H）： イミダゾール群が含まれており、pHに応じて積極的に充電または中性を帯びることができます。
塩基性アミノ酸は静電相互作用に関与し、水素結合を形成できます。ヒスチジンのユニークなPKA値により、特に酵素の活性部位では、タンパク質のバッファーとして作用することができます。
注：
- このグループ化は必ずしも剛性ではなく、一部のアミノ酸は複数のカテゴリから特性を示す場合があります。
- サイドチェーンの特性は、pHやローカル環境などの要因の影響を受ける可能性があります。
- これらのグループを理解するには、タンパク質の構造、機能、および相互作用を予測するのに役立ちます。
