1。水素結合： これらの結合は、高強性原子（酸素や窒素など）に共有結合した水素原子と、別の電気陰性原子の孤立した電子のペアとの間に形成されます。それらは、DNA鎖をまとめ、タンパク質構造を安定化し、水分子のネットワークを形成するために重要です。
2。イオン結合： これらの結合は、反対に帯電したイオン間で形成され、しばしばタンパク質にアミノ酸側鎖が関与します。それらは、タンパク質の折りたたみおよび酵素活性に重要な役割を果たします。
3。ファンデルワールスの相互作用： これらの弱い魅力は、原子の周りの電子分布の一時的な変動から生じます。個々に弱いものの、それらは多くの原子が近くにいると重要になり、タンパク質とDNA構造の安定性に寄与します。
4。疎水性相互作用： これらの相互作用は、非極性分子が水性環境で一緒に集まる傾向から生じます。それらは、タンパク質の折りたたみ、膜形成、および脂質構造の組み立てに大きな役割を果たします。
5。双極子双極子の相互作用： これらの相互作用は、不均一な電子分布から生じる永久双極子の分子間で発生します。それらは、タンパク質構造と酵素と基質の相互作用の安定性に寄与します。
これらの非共有結合に加えて、他の要因は大きな生物学的分子の安定性に寄与します：
* 共有結合： 非共有結合よりも多くはありませんが、モノマー間の共有結合は、タンパク質や核酸などのポリマーの主要な構造を形成するために不可欠です。
* ジスルフィド結合： タンパク質中のシステイン残基間の共有結合は、タンパク質の折り畳みと安定性に寄与します。
* 金属イオン調整： 亜鉛やマグネシウムなどの金属イオンは、タンパク質の特定の部位に結合し、その構造と機能に寄与します。
大きな生物学的分子の安定性は動的均衡であることを覚えておくことが重要です。 個々の結合の強さとその集合的な配置は、分子の全体的な安定性を決定し、その機能を可能にし、変化する環境条件に適応することができます。
