タンパク質は人生に不可欠です。それらは、化学反応の触媒、分子の輸送、構造的支持を提供するなど、さまざまな機能を実行します。タンパク質が機能的な形状に折りたたむ方法は、生物学の基本的な問題です。
新しい研究では、カリフォルニア大学バークレー校の研究者は、「Nucleation-Collapse」と呼ばれるメカニズムの証拠を提供しています。核形成崩壊は、タンパク質が最初に小さな安定したアミノ酸を形成することにより折り畳まれることを提案しています。この核は、他のアミノ酸を引き付けることで成長し、タンパク質がその最終形状に崩壊します。
研究者は、緑色蛍光タンパク質（GFP）と呼ばれるタンパク質を使用して仮説をテストしました。 GFPは小さなタンパク質で、青色光にさらされると緑色に光ります。研究者は、単一のアミノ酸置換を含むGFPのバージョンを設計しました。この置換により、タンパク質が安定した核を形成する可能性が高くなりました。
研究者は、工学的GFPが野生型GFPよりもはるかに速く折りたたまれていることを発見しました。これは、核形成崩壊がタンパク質の折りたたみの重要なメカニズムであることを示唆しています。
この研究の発見は、タンパク質がどのように誤って誤って展開するかを理解することに影響を及ぼします。タンパク質のミスフォールディングは、アルツハイマー病や嚢胞性線維症など、さまざまな疾患につながる可能性があります。タンパク質の折りたたみを理解することにより、研究者はこれらの疾患を予防または治療するために新薬を開発できる可能性があります。
この研究は、Nature Structural＆Molecular Biology誌に掲載されました。
