一般的な金属イオン|化学

金属イオンは、多くの酵素の生物学的機能において重要な役割を果たしています。金属、配位子、および酵素架橋複合体は、さまざまなタイプの金属-タンパク質相互作用の一部です。
金属は、電子供与体または電子受容体、ルイス酸、または構造調節剤などとして機能します。触媒メカニズムに直接関与している人は、エンタティックな状態を表す異常な物理化学的特徴を持っています。金属は、カルボキシペプチダーゼ A、肝アルコール脱水素酵素、アスパラギン酸トランスカルバモイラーゼ、アルカリホスファターゼなどの金属酵素でさまざまな役割を果たしますが、ヌクレオチドポリメラーゼは、正常な成長と発達における亜鉛の重要性を強調しています。

酵素と金属イオンの相互作用:

これらは、実際の基質として機能する複合体の形成をもたらす、基質と金属イオンとの間の相互作用です。
基質-金属錯体形成は、酵素-基質複合体が形成される前または後に起こり得る。
2 番目のモデルは、金属が最初にタンパク質に結合し、次に基質相互作用の場所として機能すると述べています。
この場合、金属は結合部位、酵素の触媒装置の構成要素、またはその両方として使用できます。カルボキシペプチダーゼ A における亜鉛の役割は、これら両方の可能性の例です。
亜鉛原子は、末端のカルボニル酸素原子を介してペプチド基質と相互作用すると考えられています。加水分解を受けやすいのはペプチド結合です。金属-基質結合を形成する可能性があるにもかかわらず、金属はペプチド基質結合に必要ではないようです.
ペプチドは加水分解されていませんが、金属酵素だけでなく金属を含まないアポ酵素にも結合します。その結果、金属はペプチド基質の触媒部位として作用する可能性があります。
エステルおよびペプチド基質で作用するカルボキシペプチダーゼに見られるさまざまな速度論的不一致は、基質と金属間の相互作用の変化に起因するとされています。
第 3 のシナリオでは、金属は酵素の活性部位以外の場所で作用します。このような場合、金属は、触媒活性に間接的に影響を与えるだけでタンパク質構造を維持するか、タンパク質の多かれ少なかれ活性なコンフォメーションを安定化させることによって活性を調節する可能性があります。
後者のシナリオは、周囲の金属イオン濃度を調整することで金属-タンパク質相互作用をより適切に制御できる金属活性化酵素の可能性が高くなります。これらのスキームがすべて相互に互換性がないわけではなく、特定の金属酵素が機能的に異なるタイプの金属イオンを含むことがわかっていることは注目に値します。

金属イオンの役割:

酸化還元プロセスを触媒する酵素に含まれる最も一般的な金属は、鉄、銅、モリブデンです。
金属イオンは、ほとんどの場合、電子移動プロセスに直接関与し、酸化状態の循環シフトを受けます。鉄によって促進される過酸化水素の分解など、場合によっては、カタラーゼが鉄単独よりも少なくとも 100 万倍強力であるにもかかわらず、遊離金属はそれ自体で触媒作用を発揮することができます。
その結果、触媒プロセスの重要な特徴の多くは、金属酵素のタンパク質成分によってもたらされます。亜鉛は、アルコール脱水素酵素の成分などの酸化還元反応に関与しますが、酵素触媒作用中に酸化状態の変化を受けません。
亜鉛カチオンの電気配置は d10 であり、単一電子を受け取ったり供与したりする傾向は最小限です。代わりに、ルイス酸として作用し、電気陰性ドナーと相互作用して化学結合の極性を高め、原子または基の移動を可能にします。単純な金属キレート置換プロセスには、通常、開いた配位位置または歪んだ配位圏を持つ中間体が含まれます。亜鉛 (およびコバルトも) は容易に変形した形状になる可能性があるため、炭酸脱水酵素、カルボキシペプチダーゼ、アルカリホスファターゼなどの置換プロセスへの参加に適しています。

結論:

一部の酵素は、その反応を触媒するために金属イオンを必要とします。電子を引き付けたり供与したりする金属イオンの能力は、触媒プロセスに寄与します。配位結合は、いくつかの金属を基板に結合します。
他のものは、酵素分子の三次および四次構造をそのまま維持するのに役立ちます。