ニトロゲナーゼ酵素複合体は、モリブデン鉄(MOFE)タンパク質と鉄硫黄(FES)タンパク質の2つの金属酵素で構成されています。 MOFEタンパク質には、N2還元が発生する活性部位があり、FESタンパク質は電子ドナーとATP加水分解ユニットとして機能します。
窒素結合:
1。基板アクセス: ニトロゲナーゼ活性部位はMoFEタンパク質内に深く埋められており、繊細なN2還元プロセスのための保護環境を作り出しています。一連のアミノ酸残基とモリブデン補因子(MOFE7S9C-ホモシトレート)は、N2の結合部位として機能する「FEMO補因子」を形成します。
2。弱い結合: 窒素は、N-Nトリプル結合がFEMOクラスターに平行な「サイドオン」相互作用を介して、フェム補因子に可逆的に結合します。この弱い結合により、N2の必要な機動性と活性化が可能になります。
窒素還元:
1。 ATP加水分解: FESタンパク質はATPを加水分解して、窒素還元プロセスにエネルギーを提供します。この加水分解は、MoFEタンパク質に伝達される高エネルギー電子を生成します。
2。電子伝達: 高エネルギーの電子は、MoFEタンパク質内の一連の鉄硫黄クラスターを減らし、最終的には大腿骨補因子に電子を供給します。
3。プロトン化と還元切断: 減少した大腿骨補因子は、周囲の環境からプロトン(H+)と相互作用します。これらのプロトンは、電子とともに、N-Nトリプル結合の切断につながる一連のプロトン化還元ステップに関与します。このプロセスにより、2つのNH3分子が形成されます。
ニトロゲナーゼメカニズムには、ATP加水分解、電子移動、およびプロトン化還元反応の複数のサイクルが含まれます。各サイクルはN2を完全な減少に近づけ、最終的に2つの分子のアンモニアを生成します。酵素複合体はまた、触媒サイクル中に一連の立体構造変化を受け、基質の結合、電子移動、および生成物の放出を促進します。
ニトロゲナーゼを理解する上で大きな進歩があったにもかかわらず、完全に解明されていないメカニズムの側面がまだあります。さらなる研究の目的は、この重要な生物学的プロセスの理解に貢献して、窒素還元とニトロゲナーゼ活性の調節に関与する複雑なステップのより詳細な説明を提供することを目的としています。